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Contraction partielle des fibres musculaires

Contraction partielle des fibres musculaires


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On m'apprend que : une fibre musculaire s'étend sur toute la longueur du muscle, du tendon d'origine au tendon d'insertion.

La question est : une fibre musculaire peut-elle se contracter seulement partiellement ? Supposons que si la fibre mesure 1 m de long, seuls les 10 premiers cm peuvent-ils se contracter sans que le reste ne se contracte ?

De plus, pour m'aider à mieux comprendre : lorsqu'un neurone innerve une fibre musculaire, le fait-il seulement à un endroit, ou une fibre musculaire peut-elle être innervée à plusieurs endroits ? Plusieurs neurones peuvent-ils innerver la même fibre musculaire ?


Type de fibres musculaires squelettiques : influence sur les propriétés contractiles et métaboliques

Droits d'auteur: © 2004 Juleen R. Zierath et John A. Hawley. Il s'agit d'un article en libre accès distribué sous les termes de la Creative Commons Attribution License, qui permet une utilisation, une distribution et une reproduction sans restriction sur n'importe quel support, à condition que l'œuvre originale soit correctement citée.

Abréviations : FT, FT à contraction rapideune, aérobie FT fibre FTb, fibre FT anaérobie HIF-1α, Hypoxia Inducible Factor-1α MAPK, protéine kinase activée par les mitogènes MEF2, facteur d'amplification des myocytes 2 PGC-1, proliférateur de peroxysomes γ coactivateur 1 PPARδ, récepteur activé par les proliférateurs de peroxysomes δ ST, VO à contraction lente2max, maximal O2 absorption

Le muscle squelettique démontre une plasticité remarquable, s'adaptant à une variété de stimuli externes (Booth et Thomason 1991 Chibalin et al. 2000 Hawley 2002 Flück et Hoppeler 2003), y compris le niveau habituel d'activité contractile (par exemple, l'entraînement d'exercice d'endurance), l'état de charge (par exemple , l'entraînement contre résistance), la disponibilité du substrat (par exemple, l'apport de macronutriments) et les conditions environnementales dominantes (par exemple, le stress thermique). Ce phénomène de plasticité est commun à tous les vertébrés (Schiaffino et Reggiani 1996). Cependant, il existe une grande variation dans l'ampleur de l'adaptabilité entre les espèces et entre les individus au sein d'une espèce. Une telle variabilité explique en partie les différences marquées dans les aspects de la performance physique, tels que l'endurance ou la force, entre les individus, ainsi que la relation entre la composition du type de fibres musculaires squelettiques et certains états pathologiques chroniques, notamment l'obésité et la résistance à l'insuline.

Chez la plupart des mammifères, le muscle squelettique représente environ 55 % de la masse corporelle individuelle et joue un rôle vital dans la locomotion, la production de chaleur pendant les périodes de stress froid et le métabolisme global (Figure 1). Ainsi, la connaissance des événements moléculaires et cellulaires qui régulent la plasticité des muscles squelettiques peut définir le potentiel d'adaptation des performances et du métabolisme, ainsi que conduire à la découverte de nouveaux gènes et voies dans des états pathologiques cliniques courants.

Les faisceaux individuels de fibres musculaires sont appelés fascicules. La membrane cellulaire entourant la cellule musculaire est le sarcolemme, et sous le sarcolemme se trouve le sarcoplasme, qui contient les protéines cellulaires, les organites et les myofibrilles. Les myofibrilles sont composées de deux principaux types de filaments de protéines : le filament d'actine plus fin et le filament de myosine plus épais. La disposition de ces deux filaments protéiques donne au muscle squelettique son aspect strié.


Structure des fibres musculaires squelettiques

Les myocytes, parfois appelés fibres musculaires, forment la majeure partie du tissu musculaire. Ils sont liés entre eux par le périmysium, une gaine de tissu conjonctif, en faisceaux appelés faisceaux, qui sont à leur tour regroupés pour former du tissu musculaire. Les myocytes contiennent de nombreuses structures cellulaires spécialisées qui facilitent leur contraction et donc celle du muscle dans son ensemble.

La structure hautement spécialisée des myocytes a conduit à la création d'une terminologie qui les différencie des cellules animales génériques.

Membrane cellulaire > Sarcolemme

Réticulum endoplasmique lisse > Réticulum sarcoplasmique


ATP et contraction musculaire

Pour que les filaments fins continuent de glisser au-delà des filaments épais pendant la contraction musculaire, les têtes de myosine doivent tirer l'actine au niveau des sites de liaison, se détacher, se réarmer, se fixer à d'autres sites de liaison, tirer, détacher, réarmer, etc. Ce mouvement répété est connu comme le cycle des ponts croisés. Ce mouvement des têtes de myosine est similaire à celui des rames lorsqu'un individu rame un bateau : la pagaie des rames (les têtes de myosine) tirent, sont soulevées de l'eau (détachées), repositionnées (réarmées) puis immergées à nouveau pour tirer (Figure 4). Chaque cycle nécessite de l'énergie, et l'action des têtes de myosine dans les sarcomères tirant de manière répétitive sur les filaments minces nécessite également de l'énergie, qui est fournie par l'ATP.

Figure 4. Contraction des muscles squelettiques. (a) Le site actif de l'actine est exposé lorsque le calcium se lie à la troponine. (b) La tête de myosine est attirée par l'actine et la myosine se lie à l'actine à son site de liaison à l'actine, formant le pont croisé. (c) Pendant la course de puissance, le phosphate généré lors du cycle de contraction précédent est libéré. Il en résulte que la tête de myosine pivote vers le centre du sarcomère, après quoi l'ADP et le groupe phosphate attachés sont libérés. (d) Une nouvelle molécule d'ATP se fixe à la tête de myosine, provoquant le détachement du pont croisé. (e) La tête de myosine hydrolyse l'ATP en ADP et en phosphate, ce qui ramène la myosine en position armée.

La formation de ponts croisés se produit lorsque la tête de myosine se fixe à l'actine tandis que l'adénosine diphosphate (ADP) et le phosphate inorganique (Pje) sont toujours liés à la myosine (Figure 4a,b). Pje est ensuite libérée, forçant la myosine à former un attachement plus fort à l'actine, après quoi la tête de myosine se déplace vers la ligne M, entraînant l'actine avec elle. Lorsque l'actine est tirée, les filaments se déplacent d'environ 10 nm vers la ligne M. Ce mouvement est appelé le course de puissance, car le mouvement du filament fin se produit à cette étape (Figure 4c). En l'absence d'ATP, la tête de myosine ne se détachera pas de l'actine.

Une partie de la tête de la myosine se fixe au site de liaison de l'actine, mais la tête possède un autre site de liaison pour l'ATP. La liaison à l'ATP provoque le détachement de la tête de myosine de l'actine (figure 4d). Après cela, l'ATP est converti en ADP et Pje par l'intrinsèque ATPase activité de la myosine. L'énergie libérée lors de l'hydrolyse de l'ATP modifie l'angle de la tête de myosine dans une position armée (figure 4e). La tête de myosine est maintenant en position pour un mouvement ultérieur.

Lorsque la tête de myosine est armée, la myosine est dans une configuration à haute énergie. Cette énergie est dépensée au fur et à mesure que la tête de myosine se déplace pendant la course de puissance, et à la fin de la course de puissance, la tête de myosine est dans une position de faible énergie. Après le coup de puissance, l'ADP est libéré, cependant, le pont croisé formé est toujours en place et l'actine et la myosine sont liées ensemble. Tant que l'ATP est disponible, il se fixe facilement à la myosine, le cycle des ponts croisés peut se reproduire et la contraction musculaire peut se poursuivre.

Notez que chaque filament épais d'environ 300 molécules de myosine a plusieurs têtes de myosine, et de nombreux ponts transversaux se forment et se brisent en continu pendant la contraction musculaire. Multipliez cela par tous les sarcomères d'une myofibrille, toutes les myofibrilles d'une fibre musculaire et toutes les fibres musculaires d'un muscle squelettique, et vous comprendrez pourquoi tant d'énergie (ATP) est nécessaire pour que les muscles squelettiques continuent de fonctionner. En fait, c'est la perte d'ATP qui entraîne la rigidité cadavérique observée peu de temps après la mort d'une personne. En l'absence de production supplémentaire d'ATP, il n'y a pas d'ATP disponible pour que les têtes de myosine se détachent des sites de liaison à l'actine, de sorte que les ponts transversaux restent en place, provoquant la rigidité des muscles squelettiques.


FLOTTABILITÉ, LOCOMOTION ET DÉPLACEMENT DES POISSONS | Natation Ondulatoire

Variation régionale des propriétés musculaires myotomales

Les propriétés contractiles du muscle myotomal varient selon les types de fibres, selon leur position sur l'axe du corps et selon les stades de développement. La production de force et le raccourcissement par le muscle squelettique sont causés par le cycle des ponts croisés de la myosine. Cela nécessite de l'énergie d'adénosine triphosphate (ATP) et la liaison et la libération de Ca 2+ de la troponine C, un composant protéique du filament épais de myosine. Les vitesses de raccourcissement musculaire diminuent dans l'ordre blanc & gt rose & gt rouge de concert avec une teneur en myosine-ATPase décroissante. Les facteurs affectant l'occupation du Ca 2+ des sites de liaison de la troponine et les taux d'attachement et de détachement des ponts transversaux modifient les taux d'activation, de raccourcissement et de relaxation musculaires. Des différences dans les taux d'activation, de raccourcissement et de relaxation peuvent se produire indépendamment car elles sont influencées par des protéines musculaires distinctes.

Les fibres musculaires rouges et blanches d'un certain nombre d'espèces de téléostéens ont des taux d'activation et/ou de relaxation plus lents se déplaçant le long de l'axe du corps d'avant en arrière. Ces différences ont été corrélées avec des changements longitudinaux dans l'expression de trois protéines musculaires : la parvalbumine, la troponine T et la chaîne légère de la myosine (MLC spécifiquement MLC2, la chaîne légère régulatrice). Des différences régionales ont été trouvées dans la quantité relative de ces protéines et/ou dans les proportions relatives d'isoformes de protéines alternatives :

La liaison du Ca 2+ à la troponine C est une étape essentielle qui déclenche le cycle des ponts croisés et la contraction musculaire. La parvalbumine se lie au Ca 2+ libre dans le myoplasme, en compétition avec la troponine C. La parvalbumine, par conséquent, influence la relaxation musculaire en réduisant la concentration de Ca 2+ libre dans le myoplasme. Des concentrations élevées de parvalbumine doivent être associées à une relaxation musculaire rapide. La teneur en parvalbumine diminue d'avant en arrière chez la truite (Oncorhynchus mykiss), Tête de mouton (Archosargus probatocéphale) et le thazard (Mencirrhus américain) muscle blanc à bande rouge, et chez la morue (Gadus morhua) et l'achigan à grande bouche (Micropterus salmoides) muscle blanc, ce qui est probablement un facteur d'augmentation des temps de relaxation passant d'avant en arrière chez ces espèces.

La troponine T est un composant des filaments musculaires fins (voir également CONCEPTION ET PHYSIOLOGIE DU COEUR | Couplage Excitation Cardiaque–Contraction : Calcium et Élément Contractile). On pense qu'il affecte la vitesse à laquelle Ca 2+ se dissocie de la troponine C, et donc la vitesse à laquelle le muscle se détend. Les proportions relatives de deux isoformes de la troponine T passent d'antérieur à postérieur chez la morue (G. morhua) et l'achigan à grande bouche (M. salmoides), la forme antérieure dominante ayant probablement une cinétique plus rapide que l'isoforme alternative.

MLC2 est un composant de filament épais qui peut moduler la cinétique des ponts croisés en contrôlant la sensibilité au Ca 2+ . Les quantités de l'isoforme lente MLC2 augmentent, passant d'avant en arrière dans les muscles lents et rapides de la truite arc-en-ciel (O. mykiss).

La liste des protéines variables au niveau régional qui influencent les propriétés contractiles du muscle myotomal est susceptible de s'allonger à mesure que davantage de données seront disponibles. Moins de données sont disponibles pour les élasmobranches, mais des différences régionales similaires dans les propriétés contractiles n'ont pas encore été détectées.

En plus des différences mécaniques régionales, il existe également une variation dans la mesure dans laquelle les fibres musculaires du poisson dépendent des voies métaboliques aérobies ou anaérobies pour fournir l'énergie nécessaire à la contraction. La fraction volumique des fibres rouges occupées par les mitochondries est typiquement supérieure à 25 % contre moins de 10 % dans le muscle blanc. En conséquence, les activités des enzymes mitochondriales associées au métabolisme aérobie, telles que la cytochrome oxydase et la citrate synthase, sont plus élevées dans le muscle rouge que dans le muscle blanc. Le muscle rose montre un niveau d'activité intermédiaire pour ces enzymes. Le muscle blanc dépend principalement de la glycolyse anaérobie pour son approvisionnement en énergie, comme l'indiquent des niveaux plus élevés d'enzymes glycolytiques, telles que la phosphofructokinase, que ceux trouvés dans le muscle rouge ou rose.


Énergie pour la contraction

L'énergie nécessaire à la contraction musculaire provient des molécules d'ATP dans la fibre musculaire. Rappelons que l'ATP est un produit de la respiration cellulaire. Cependant, il n'y a qu'une petite quantité d'ATP dans chaque fibre musculaire. Une fois qu'il est épuisé, plus d'ATP doit être formé pour que des contractions supplémentaires se produisent.

Lorsqu'une fibre musculaire est détendue, elle utilise la respiration cellulaire pour libérer l'énergie des nutriments et la transfère aux liaisons phosphate à haute énergie de l'ATP. Une fois qu'il y a suffisamment d'ATP disponible dans la fibre musculaire, le phosphate à haute énergie est transféré à la créatine pour former la créatine phosphate (CP), qui sert de forme de stockage d'énergie facilement disponible. L'ADP résultant est ensuite reconverti en ATP en utilisant la respiration cellulaire.

La contraction musculaire réduit rapidement les niveaux d'ATP, ce qui entraîne le transfert du groupe phosphate à haute énergie du phosphate de créatine à l'ADP, formant l'ATP, qui peut ensuite être utilisé pour alimenter des contractions supplémentaires.

Il y a quatre à six fois plus de phosphate de créatine que d'ATP dans une fibre musculaire, c'est donc une source importante pour la formation immédiate d'ATP sans attendre le processus plus lent de la respiration cellulaire. Cependant, il peut également être épuisé en moins de 10 secondes dans un muscle qui se contracte à plusieurs reprises.

Oxygène Et Respiration Cellulaire

La respiration cellulaire est le processus de décomposition du glucose en deux étapes : (1) la respiration anaérobie dans le cytosol et (2) la respiration aérobie dans les mitochondries. En raison de la nécessité d'un approvisionnement constant en glucose pour générer de l'ATP, les fibres musculaires stockent de grandes quantités de glucose sous forme de glycogène musculaire. Le fait qu'une fibre musculaire utilise ou non uniquement la respiration anaérobie ou inclut également la respiration aérobie dépend de la disponibilité de l'oxygène. Pendant les périodes d'exercice intense comme l'haltérophilie, les fibres musculaires emploieront principalement la respiration anaérobie, car les systèmes respiratoire et cardiovasculaire ne peuvent pas fournir suffisamment d'oxygène aux fibres musculaires pour maintenir la respiration aérobie. Les fibres musculaires décomposeront le glycogène en glucose et le glucose en acide pyruvique, dans un processus appelé glycolyse, ne formant qu'une petite quantité d'ATP par molécule de glucose.

Puisque la respiration anaérobie n'est pas favorable dans les fibres musculaires, le tissu musculaire est adapté pour faciliter la respiration aérobie. Le tissu musculaire possède un grand nombre de vaisseaux sanguins et obtient de grandes quantités d'oxygène du sang via hémoglobine, le pigment rouge dans les globules rouges. Les fibres musculaires ont également un pigment similaire, myoglobine, qui stocke l'oxygène dans le sarcoplasme et aide à transférer l'oxygène aux mitochondries. De la même manière que la créatine phosphate stocke de l'énergie supplémentaire en période d'inactivité musculaire, une partie de l'oxygène transporté vers les fibres musculaires est transférée de l'hémoglobine à la myoglobine et stockée pour une utilisation ultérieure pendant les périodes d'activité musculaire. Cette fonction de la myoglobine réduit la dépendance de la fibre musculaire à l'oxygène transporté par le sang au début de l'exercice. Pendant l'inactivité ou une activité physique légère à modérée (par exemple, un entraînement d'endurance), les fibres musculaires reçoivent suffisamment d'oxygène pour poursuivre la respiration aérobie. Ce processus implique la décomposition de l'acide pyruvique produit lors de la glycolyse, ou d'autres nutriments organiques, en dioxyde de carbone et en eau. Contrairement à la respiration anaérobie, la respiration aérobie fournit une grande quantité d'ATP par molécule de glucose.

Consommation excessive d'oxygène après l'exercice (Epoc)

Lorsqu'une fibre musculaire utilise la respiration anaérobie, comme lors d'un exercice intense, elle accumule de l'acide lactique et épuise ses réserves d'ATP, de CP et d'oxygène. Pour restaurer les conditions de repos dans une fibre musculaire après l'arrêt de l'activité, les fréquences respiratoire et cardiaque restent élevées pour soutenir consommation excessive d'oxygène après l'exercice ou EPOC (anciennement dette d'oxygène). L'EPOC est la quantité d'oxygène nécessaire pour reconstituer la myoglobine et produire l'ATP nécessaire au métabolisme de l'acide lactique dans le foie, le cœur et les muscles squelettiques et la restauration de l'ATP et du phosphate de créatine dans les fibres musculaires.

Fatigue

Si un muscle est stimulé pour se contracter pendant une longue période, ses contractions diminueront progressivement jusqu'à ce qu'il ne réponde plus à la stimulation. Cette condition est appelée fatigue. Bien que le mécanisme exact ne soit pas connu, plusieurs facteurs semblent être responsables de la fatigue musculaire. La cause la plus probable de la fatigue dans l'activité musculaire à long terme est un manque de nutriments disponibles, tels que le glycogène musculaire et les acides gras, à utiliser pour la production d'ATP.

Effets de l'exercice sur les muscles

L'exercice a un effet profond sur les muscles squelettiques. L'entraînement en force, qui implique des exercices de résistance tels que l'haltérophilie, provoque une stimulation répétitive d'une fibre musculaire jusqu'à une contraction maximale. Au fil du temps, la stimulation répétitive produit hypertrophie-une augmentation de la taille et de la force des fibres musculaires. Le nombre de fibres musculaires ne peut pas être augmenté après la naissance. Au lieu de cela, l'hypertrophie résulte d'une augmentation du nombre de myofibrilles dans les fibres musculaires, ce qui augmente le diamètre et la force des fibres musculaires et de l'ensemble du muscle lui-même. En comparaison, le manque de stimulation répétitive à la force maximale provoque atrophie, qui est la réduction de la taille et de la force musculaire due à la perte de myofibrilles. L'atrophie peut être causée par des dommages au nerf stimulant le muscle ou par un manque d'utilisation, comme lorsqu'un membre est dans le plâtre. L'exercice aérobie, ou l'entraînement d'endurance, ne produit pas d'hypertrophie. Au lieu de cela, il améliore l'efficacité de la respiration aérobie dans les fibres musculaires en augmentant (1) le nombre de mitochondries, (2) l'efficacité d'obtention de l'oxygène du sang et (3) la concentration de myoglobine.

Production de chaleur

La production de chaleur par l'activité musculaire est un mécanisme important pour maintenir une température corporelle normale. Les muscles sont des organes actifs qui forment une grande partie du poids corporel. La chaleur produite par les muscles résulte de la respiration cellulaire et d'autres réactions chimiques au sein des fibres musculaires. Rappelons que 60% de l'énergie libérée par la respiration cellulaire est de l'énergie thermique. Les muscles génèrent tellement de chaleur que l'exercice entraîne une augmentation de la température corporelle qui nécessite de transpirer pour aider à éliminer la chaleur du corps. D'autre part, la principale réponse à une diminution de la température corporelle est le frisson, c'est-à-dire les contractions musculaires involontaires.


Perspectives d'avenir

Comment l'impulsion électrique propagée se propageant le long du système TT produit-elle la libération de Ca 2+ ? L'hypothèse de Schneider et Chandler selon laquelle le signal excitateur passe de la membrane TT à la membrane SR par le biais de charges se déplaçant dans la membrane TT se connectant aux pieds jonctionnels du canal de libération de Ca 2+ SR a ouvert la voie pour répondre à cette question. Pourtant, on ne sait toujours pas comment ce mouvement de charge, originaire de Cav1.1, transfère un signal vers le RyR1 (pieds) pour déclencher la libération de Ca 2+. Cette question est particulièrement fascinante en raison de la relation structure-fonction moléculaire encore inconnue entre ces composants dans deux systèmes membranaires différents, le TT (capteurs de tension Cav1.1) et le SR (canaux de libération RyR1 Ca 2+). La cryo-EM a révélé des détails étonnants de la structure du Cav1.1 (en configuration fermée) et du RyR1 (en conformations fermées et ouvertes induites par un ligand). La prochaine génération de cryo-EM haute résolution, ainsi que des tests électrophysiologiques utilisant des constructions chimériques ou une mutagenèse dirigée, peuvent fournir une image moléculaire plus complète de l'interaction entre Cav1.1 et RyR1 dans leurs membranes respectives.


Myasthénie grave et syndromes myasthéniques

Angela Vincent MA (MB, BS, MSc Lond.), FRCPath, FMedSci , en neurobiologie de la maladie , 2007

1. Histoire

La neuromyotonie (NMT), ou syndrome d'Isaac, est un syndrome de contraction spontanée et continue des fibres musculaires. Les signes cliniques comprennent une raideur musculaire, des crampes, une myokymie (ondulation visible du muscle), une pseudomyotonie (relâchement lent après contraction) et une faiblesse, plus marquée dans les membres et le tronc. Une transpiration accrue est courante. La myokymie se poursuit de manière caractéristique pendant le sommeil et même pendant l'anesthésie générale, indiquant son origine périphérique. Le diagnostic repose en grande partie sur une combinaison de résultats cliniques et électromyographiques de décharges spontanées d'unités motrices qui se produisent dans des doublets, des triplets ou des courses plus longues distincts. Ces décharges neuromyotoniques ont une fréquence intraburst élevée et se produisent généralement à des intervalles irréguliers de 1 à 30 secondes. Certains patients présentent des symptômes sensoriels et les symptômes du système nerveux central tels que l'insomnie, les hallucinations, les délires et les changements de personnalité ne sont pas rares. Le syndrome de fasciculation de crampes, autrefois considéré comme un trouble différent, peut représenter une partie du même spectre [33, 34]. Ces conditions commencent généralement entre 25 et 60 ans.


Neurologie Pédiatrique Partie III

Norma Beatriz Romero, Nigel F. Clarke, dans Handbook of Clinical Neurology, 2013

Myopathie de stockage de myosine

Cette myopathie a d'abord été nommée myopathie du corps hyalin, mais la myopathie de stockage de la myosine (MSM) est maintenant le nom préféré. Elle est définie par la présence de corps hyalins sous-sarcolemmaux dans les fibres musculaires de type 1 (contraction lente) qui apparaissent comme des régions pâles sur l'hématoxyline et l'éosine, vert pâle sur la coloration de Gomori trichrome, et qui sont dépourvues d'activité enzymatique oxydative. Les inclusions sont en grande partie composées de dépôts de myosine amorphe qui immunocolorent intensément avec des anticorps contre la myosine lente, mais rarement d'autres protéines (Tajsharghi et al., 2003 Goebel et Laing, 2009). Sur EM, les dépôts hyalins apparaissent comme un matériau granulaire amorphe de consistance uniforme qui forment des lacs sans membranes environnantes, qui sont parfois traversés par des sarcomères. La plupart des familles ont des mutations dominantes (hétérozygotes) dans le MYH7 gène qui code l'isoforme principale de la myosine dans les fibres musculaires de type 1 (contraction lente) et le muscle cardiaque et dans certaines familles, un seul enfant est atteint d'un de novo mutation dominante ( Tajsharghi et al., 2003 Bohlega et al., 2004 ). Une MYH7 mutation provoque probablement des MSM récessifs ( Tajsharghi et al., 2007b ). A ce jour, tous MYH7 Les mutations MSM modifient des acides aminés simples dans la région de la queue de la myosine. Il existe un large spectre clinique de sévérité qui ne semble qu'en partie expliqué par différentes mutations ( Goebel et Laing, 2009 ) puisque les symptômes cliniques et l'évolution peuvent varier au sein d'une même famille ( Bohlega et al., 2003 ). La plupart des patients ont une faiblesse généralisée lentement progressive qui commence dans l'enfance, mais ils peuvent ne pas apparaître avant l'âge adulte. Les patients les plus gravement touchés ont une faiblesse congénitale ou progressive de l'enfance, une scoliose et des contractures, et ils peuvent perdre la marche et avoir besoin d'une assistance ventilatoire au début de l'âge adulte ( Bohlega et al., 2003 Dye et al., 2006 ). Les caractéristiques cliniques courantes comprennent une faiblesse scapulo-péronnière ou des ceintures des membres, un pied tombant, une hypertrophie du mollet, une scoliose et une insuffisance respiratoire. Une cardiomyopathie et des arythmies peuvent être associées à certains MYH7 Mutations MSM (Tajsharghi et al., 2007b, c). Les taux de CK sont généralement normaux ou légèrement élevés. mutations dans le MHY7 provoquent également une cardiomyopathie (hypertrophique et dilatée) ( Oldfors, 2007 ) et une myopathie distale de Laing ( Meredith et al., 2004 ).


Contraction tétanique

UNE contraction tétanique (aussi appelé état tétanisé, tétanos, ou tétanos physiologique, cette dernière à différencier de la maladie appelée tétanos) est une contraction musculaire soutenue [1] évoquée lorsque le nerf moteur qui innerve un muscle squelettique émet des potentiels d'action à un rythme très élevé. [2] [3] Au cours de cet état, une unité motrice a été stimulée au maximum par son motoneurone et le reste pendant un certain temps. Cela se produit lorsque l'unité motrice d'un muscle est stimulée par de multiples impulsions à une fréquence suffisamment élevée. Chaque stimulus provoque un tic. Si les stimuli sont délivrés assez lentement, la tension dans le muscle se relâchera entre les secousses successives. Si les stimuli sont délivrés à haute fréquence, les secousses se chevaucheront, entraînant une contraction tétanique. Une contraction tétanique peut être non fusionnée (incomplète) ou fusionnée (complète). [4] Un tétanos non fusionné se produit lorsque les fibres musculaires ne se détendent pas complètement avant le prochain stimulus car elles sont stimulées à un rythme rapide, mais il y a une relaxation partielle des fibres musculaires entre les secousses. [4] Le tétanos fusionné se produit lorsqu'il n'y a pas de relaxation des fibres musculaires entre les stimuli et qu'il se produit pendant un taux de stimulation élevé. [4] Une contraction tétanique fusionnée est la contraction d'une seule unité la plus forte en contraction. [5] Lorsqu'il est tétanisé, la tension de contraction dans le muscle reste constante dans un état stable. C'est la contraction maximale possible. [2] Pendant les contractions tétaniques, les muscles peuvent se raccourcir, s'allonger ou rester de longueur constante. [6]

La contraction tétanique est généralement normale (comme lorsque vous tenez une lourde boîte). Les muscles présentent souvent un certain niveau d'activité tétanique, conduisant à un tonus musculaire, afin de maintenir la posture [7] par exemple, en position accroupie, certains muscles nécessitent une contraction soutenue pour maintenir la position. La contraction tétanique peut exister dans divers états, y compris les formes isotoniques et isométriques. Par exemple, soulever une lourde boîte du sol est isotonique, mais la maintenir en position élevée est isométrique. Les contractions isotoniques placent les muscles dans une tension constante mais la longueur musculaire change, tandis que les contractions isométriques maintiennent une longueur musculaire constante.

La contraction volontairement soutenue est un processus normal (physiologique) (comme dans les exemples accroupis ou tenant une boîte), mais la contraction involontaire soutenue existe sur un spectre allant de physiologique à désordonné (pathologique). Le tonus musculaire est une forme saine de partiel contraction. Par rapport à la contraction tétanique dans un état isométrique (comme tenir une lourde boîte pendant plusieurs minutes), elle ne diffère que par le pourcentage d'unités motrices participant à un moment donné et la fréquence des signaux neuronaux mais le faible pourcentage et la faible fréquence dans les le tonus sont les facteurs clés qui le définissent comme sain (et non tétanique). Cependant, la contraction involontaire soutenue de type hypertonique est un processus pathologique. Sur la partie bénigne du spectre, les crampes, les spasmes et même la tétanie sont souvent temporaires et non graves. Dans les parties modérées à sévères du spectre se trouvent la dystonie, le trismus, le tétanos pathologique et d'autres troubles du mouvement caractérisés par de fortes contractions involontaires et soutenues des muscles squelettiques.


Remerciements

Nous remercions les Drs. M. Ikura, M.J. Lohse, RY. Tsien, et M. Brini pour leurs généreux dons de plasmides et d'anticorps, et les Drs. M. Mongillo, M. Zaccolo, D. Sandonà, E. Damiani et A. Margreth pour des discussions fructueuses.

R. Rudolf a été soutenu par des bourses de l'Université de Padoue et de la Deutsche Forschungsgemeinschaft (RU 923/1-1). Les subventions suivantes à T. Pozzan ont également partiellement soutenu ce travail : Italian Telethon (subvention 1226), Italian Association for Cancer Research, Italian Ministry of Universities (Special Projects Prin RBNE01ERXR-001 et 20033054449-001, et FIRB 2002053318-005), Italian Ministère de la Santé, et la fondation CARIPARO.