Informations

Où vont les électrons et les protons formés à partir des réactions biologiques ?

Où vont les électrons et les protons formés à partir des réactions biologiques ?



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

Dans une réaction comme la formation de liaisons disulfure, des protons et des électrons sont libérés. Ces particules sont vraisemblablement dommageables à des niveaux élevés. Quels systèmes sont en place pour empêcher une accumulation d'électrons et de protons ?


J'ai reproduit le schéma que vous avez lié. Il montre l'oxydation d'une paire de thiols pour créer un disulfure. Ce qui manque à ce schéma, c'est l'agent oxydant qui l'accompagne. Ainsi, par exemple, cela pourrait être effectué sans catalyse dans une réaction avec l'oxygène moléculaire, auquel cas du peroxyde d'hydrogène serait formé. Les électrons et les protons se sont donc retrouvés sur l'oxygène.

Dans un système biologique cette oxydation serait généralement réalisée par une enzyme, auquel cas l'agent oxydant serait probablement le FAD (flavin adénine dinucléotide) ou le NAD+(nicotinamide adénine dinucléotide). Ce sont de loin les cofacteurs redox les plus couramment utilisés. Dans une cellule eucaryote typique, ceux-ci finiraient soit par (a) être réduits soit par la chaîne de transport d'électrons mitochondriale (auquel cas l'accepteur d'électrons ultime serait à nouveau l'oxygène); ou (b) lorsqu'ils ont été utilisés comme agent réducteur dans une réaction métabolique.


Utiliser la lumière pour déplacer les électrons et les protons

Transfert photo-électron-proton avec p-MeOH-ArOH et N-méthyl-4,4'-bypyridinium. Crédit : Thomas J. Meyer, David W. Thompson

(Phys.org)—Dans certaines réactions chimiques, les électrons et les protons se déplacent ensemble. Lorsqu'ils sont transférés, ils peuvent se déplacer de manière concertée ou par étapes séparées. Les réactions induites par la lumière de ce type sont particulièrement pertinentes pour les systèmes biologiques, tels que le photosystème II, où les plantes utilisent les photons du soleil pour convertir l'eau en oxygène.

Pour mieux comprendre comment la lumière peut conduire au transfert de protons dans une réaction chimique, un groupe de chercheurs de l'Université de Caroline du Nord, de l'Université Shanxi en Chine et de l'Université Memorial à Terre-Neuve ont mené des études d'adsorption sur une nouvelle famille d'expériences pour observer la transition qui se produit lorsque des protons sont transférés entre des complexes à liaison hydrogène en solution . Ils mettent en évidence de nouvelles transitions optiques caractéristiques du transfert direct d'un proton. Ce rapport est paru récemment dans le Actes de l'Académie nationale des sciences.

Le cation N-méthyl-4,4'-bipyridinium (MQ + ) sert d'accepteur de protons, où un proton s'ajoutera à l'amine pyridinium non méthylée. Si un transfert de proton se produit, alors MQ+ formera un cation radical (MQH + • ) dont les spectres d'absorbance dans le domaine UV/visible peuvent être comparés au N, N'-diméthyl-4, 4'-bypyridinium (MV 2+ ).

En utilisant des mesures de photolyse flash laser ultrarapides, ils ont trouvé des preuves directes d'une bande d'absorption d'énergie faible entre le p-méthoxyphényle et l'accepteur de méhylviologène, MQ + . Il apparaît à 360 nm et dès 250 fs après l'impulsion laser. Sur la base de ces propriétés, c'est clairement le produit du transfert de protons du phénol pour donner MeOPhO • -H-MQ + .

L'apparition de cette réaction impliquant le transfert à la fois d'un électron et d'un proton après absorption d'un seul photon est soutenue par la cohérence vibrationnelle du cation radicalaire et par ses propriétés spectrales caractéristiques. Par déduction, les transitions associées, souvent de faible intensité, pourraient jouer un rôle important dans la dégradation de certaines molécules biologiques, comme l'ADN.

L'apparition de ces bandes d'absorption pourrait avoir une signification théorique. Ils montrent un moyen d'utiliser des mesures spectroscopiques simples pour explorer les détails intimes de la façon dont ces réactions se produisent dans la nature. Cela donne un nouvel aperçu physique des processus qui pourraient être d'une grande importance biologique et chimique.

Résumé
Les phénols 4-méthylphénol, 4-méthoxyphénol et N-acétyl-tyrosine forment des adduits à liaison hydrogène avec le cation N-méthyl-4, 4′-bipyridinium (MQ+) en solution aqueuse, comme en témoigne l'apparition de faible énergie, faible -caractéristiques d'absorption dans les spectres UV-visible. Ils sont attribués aux exemples connus de transfert électron-proton concerté induit optiquement, le photoEPT. Les résultats des mesures d'absorption transitoire ultrarapide sur l'assemblage MeOPhO-H—-MQ+ sont cohérents avec l'EPT concertée par l'apparition instantanée de caractéristiques spectrales pour MeOPhO·—-H-MQ+ dans les spectres transitoires au premier temps d'observation de 0,1 ps. Les désintégrations transitoires vers MeOPhO-H—-MQ+ en 2,5 ps, accompagnées de l'apparition d'oscillations dans les traces de désintégration avec une période de ∼1 ps, cohérentes avec une cohérence vibrationnelle et une relaxation à partir d'un ou de niveaux vibrationnels υ(NH) plus élevés sur le calendrier pour le retour EPT.


Agents oxydants : Dioxygène

O2, le dioxygène, est l'un des agents oxydants les plus puissants utilisés dans la nature.

    Dessinez la structure de Lewis du dioxygène, O2.

Si le dioxygène agit comme un agent oxydant, il peut être complètement réduit en eau.

    Lorsque le dioxygène est réduit, il (donne des électrons/accepte des électrons). Encerclez un.

Cette réaction se produit vraiment un électron à la fois.

    Dessinez les structures de Lewis pour la série suivante d'espèces d'oxygène (superoxyde, O2 - peroxyde, O2 2-oxyde, O 2- ).

Propriétés du dioxygène

Chimiquement, la respiration cellulaire est considérée comme une réaction redox exothermique.

Techniquement, la respiration cellulaire est une réaction de combustion mais elle n'y ressemble clairement pas lorsqu'elle se produit dans une cellule vivante.

    Équilibrez la réaction ci-dessus.

La nature doit gérer ces deux propriétés du dioxygène afin d'utiliser l'oxygène dans l'oxydation des glucides et des lipides en CO2 et sans combustion !

    Comment un organisme achève-t-il l'oxydation du glucose sans feu ?

Comme l'oxygène réagit en tant qu'agent oxydant, il se réduit pour produire des produits nocifs et dangereux (superoxyde, peroxyde).

    Pouvez-vous imaginer une situation où nous voudrions produire ces espèces ?

Oxydation radicalaire des AGPI

L'oxygène triplet à l'état fondamental réagit facilement avec certaines graisses du corps.

L'oxydation des AGPI est médiée par des radicaux libres tels que le radical hydroxyle (HO&bull). Voici la première étape proposée dans l'oxydation de l'acide linolénique, un acide gras w-3 :

Bien que la réaction illustrée montre que l'un des hydrogènes sur C-14 est extrait, il existe d'autres atomes d'hydrogène qui sont sensibles à ce type de réaction.

    Dessiner des structures de résonance pour l'intermédiaire radical 1.

Intermédiaire radical 1 réagit avec l'oxygène moléculaire :

    Comment ce mécanisme permet-il la propagation de ce processus de dégradation radicalaire ?


Des chercheurs exploitent la technologie CRISPR pour connecter la biologie et l'électronique

Crédit : CC0 Domaine Public

Dans le but de créer des dispositifs microélectroniques uniques en leur genre qui se connectent aux systèmes biologiques, les chercheurs de l'Université du Maryland (UMD) utilisent la technologie CRISPR d'une nouvelle manière pour activer et désactiver électroniquement plusieurs gènes simultanément. Leur technique, publiée dans Communication Nature, a le potentiel de combler davantage le fossé entre les mondes électronique et biologique, ouvrant la voie à de nouveaux appareils portables et « intelligents ».

« Face à la pandémie de COVID-19, nous avons maintenant une compréhension encore plus approfondie de la façon dont les appareils« intelligents » pourraient bénéficier à la population générale», a déclaré William E. Bentley, professeur au département de bioingénierie et à l'institut de recherche en biotechnologie Fischell de l'UMD ( IBBR), et directeur du Robert E. Fischell Institute for Biomedical Devices. "Imaginez à quoi ressemblerait le monde si nous pouvions porter un appareil et accéder à une application sur notre smartphone capable de détecter si le porteur a le virus actif, a généré une immunité ou n'a pas été infecté. Nous ne l'avons pas encore, mais il est de plus en plus clair qu'une suite de technologies permettant un transfert rapide d'informations entre la biologie et l'électronique est nécessaire pour en faire une réalité. »

Avec un tel appareil, ces informations pourraient être utilisées, par exemple, pour effectuer de manière dynamique et autonome une recherche efficace des contacts, a déclaré Bentley.

Au cours des 60 dernières années, la microélectronique a considérablement évolué, passant du premier stimulateur cardiaque implantable aux appareils portables personnels qui exploitent la puissance d'appareils informatiques interdépendants, mieux connus sous le nom d'Internet des objets ou IoT. La prochaine grande vague de microélectronique pourrait inclure des dispositifs qui exploitent et contrôlent des molécules, telles que le glucose, les hormones ou l'ADN, pour une meilleure santé humaine. Mais, un obstacle majeur demeure.

Malgré l'avancée des appareils intelligents actuels, les appareils microélectroniques d'aujourd'hui traitent les informations en utilisant des matériaux tels que le silicium, l'or ou des produits chimiques, et une source d'énergie qui fournit des électrons. Mais, les électrons libres n'existent pas dans les systèmes biologiques. En tant que tel, il subsiste un fossé technologique entre la microélectronique et le monde biologique.

Il y a plus de deux ans, Bentley, son collègue de l'IBBR et du Fischell Institute, Gregory F,. Payne et leurs équipes ont publié des recherches sur une faille qu'ils ont découverte.

Dans les systèmes biologiques, il existe déjà une petite classe de molécules capables de faire la navette des électrons. Ces molécules, appelées molécules « redox », peuvent transporter des électrons à n'importe quel endroit. Pour ce faire, les molécules redox doivent d'abord subir une série de réactions chimiques - des réactions d'oxydation ou de réduction - pour transporter des électrons vers la cible visée.

En concevant des cellules avec des composants de biologie synthétique, l'équipe de recherche de Bentley a créé un système de « commutation » synthétique sophistiqué dans les cellules bactériennes qui reconnaît les électrons au lieu des signaux moléculaires plus traditionnels et intègre les circuits génétiques biologiquement programmables de CRISPR. Mieux connues pour l'édition de gènes, les fonctions de contrôle CRISPR ont été modifiées pour fonctionner avec SoxR, une protéine régulatrice qui réagit aux molécules redox et se trouve dans E.coli. Au lieu d'éditer les gènes, l'équipe utilise CRISPR pour concentrer la machinerie métabolique d'une cellule afin d'effectuer les fonctions souhaitées.

Le processus du groupe implique ce que l'on appelle une régulation négative et une régulation positive, selon lesquelles une cellule diminue (régulation négative) ou augmente (régulation positive) la quantité d'un composant particulier, comme une protéine, en réponse à un stimulus externe. L'équipe a démontré avec succès qu'en utilisant CRISPR, elle pouvait programmer électriquement la régulation à la hausse et à la baisse de gènes spécifiques dans E. coli ainsi que dans Salmonella. De cette façon, l'équipe a prouvé que les informations programmées électriquement peuvent être transmises à et au sein de nombreuses souches de bactéries en utilisant le même médium redox comme canal de communication.

Plus encore, le groupe a créé et appliqué la technologie CRISPR pour tirer parti des capacités de traitement du signal dans l'électronique et les télécommunications. Ils ont immobilisé les cellules dans un gel et utilisé des signaux électroniques pour créer un gradient chimique bien défini du signal extracellulaire contrôlant CRISPR. Ils ont montré que les cellules exposées à la pyocyanine la plus fortement oxydée, un métabolite capable de participer à une réaction d'oxydoréduction, présentaient le plus haut niveau d'activité CRISPR, tandis que les cellules exposées à la pyocyanine peu oxydée présentaient le plus faible niveau d'activité CRISPR. Ce faisant, l'équipe a effectivement soutenu son hypothèse selon laquelle les signaux électriques pourraient être utilisés pour contrôler spatialement CRISPR.

Alors que CRISPR est universellement considéré comme un outil agile pour la biologie, ce travail représente la première démonstration de la façon dont CRISPR peut être utilisé en bioélectronique pour cibler et contrôler électroniquement des gènes sélectionnés, simultanément.

"Nos prochaines étapes consistent à accélérer nos travaux en bioélectronique afin que les dispositifs de communication de la prochaine génération puissent effectivement incorporer des informations biologiques obtenues localement", a déclaré Bentley.


Mécanisme de fixation biologique de l'azote

La fixation biologique de l'azote est assurée par des bactéries, des cyanobactéries et des bactéries symbiotiques. En association symbiotique, la bactérie fournit de l'azote fixe (NH3) à l'hôte et en tire des glucides et d'autres nutriments.

La fixation biologique de l'azote se produit en présence de l'enzyme nitrogénase qui se trouve à l'intérieur du procaryote fixateur d'azote. En plus de cette enzyme, une source d'équivalents réducteurs (ferredoxine (Fd) ou flavodoxine in vivo), d'ATP et de protons sont nécessaires.

La stoechiométrie globale de la fixation biologique de l'azote est représentée par l'équation suivante :

N2 + 8H + + 8e – + 16 ATP → 2NH3 + H2 + 16 ADP + 16 Pi

L'enzyme nitrogénase est en fait un complexe enzymatique constitué de deux métallo-protéines.

(i) un composant de protéine de fer ou de protéine de fer (auparavant appelé ferrédoxine azoïque) et

(ii) Fe Mo-protéine ou composant protéique fer-molybdène (auparavant appelé molybdoféroxine). Aucun de ces deux composants ne peut à lui seul catalyser la réduction de N2 à NH3.

Le composant Fe-protéine de la nitrogénase est plus petit que son autre composant et est une protéine Fe-S qui est extrêmement sensible à O2 et est irréversiblement inactivé par celui-ci. Cette protéine Fe-S est un dimère de deux chaînes peptidiques similaires ayant chacune une masse moléculaire de 30 à 72 kDa (selon le micro-organisme). Ce dimère contient quatre atomes de Fe et quatre atomes de S (qui sont des groupes thiols labiles et 12 titrables).

Le composant MoFe-protéine de la nitrogénase est le plus grand des deux composants et se compose de deux chaînes peptidiques différentes qui sont associées sous la forme d'un mélange (α2??2 ) tétramère avec une masse moléculaire totale de 180 – 235 k Dalton (selon le micro-organisme). Ce tétramère contient deux atomes de Mo, environ 24 atomes de Fe, environ 24 atomes de S labiles et 30 groupes thiol titrables probablement sous la forme de trois 24 Fe4 – S4 groupes. Ce composant est également sensible à O2.

je. Parce que le complexe enzymatique de la nitrogénase est sensible à l'O2, la fixation biologique de l'azote nécessite des conditions anaérobies. Si l'organisme fixateur d'azote est anaérobie, ce problème n'existe pas. Mais, même lorsque l'organisme est aérobie, la fixation de l'azote ne se produit que lorsque les conditions sont réunies pour maintenir un très faible niveau d'O2 ou des conditions presque anaérobies prévalent à l'intérieur d'eux autour de l'enzyme nitrogénase.

ii. A part N2, l'enzyme nitrogénase peut réduire un certain nombre d'autres substrats tels que N2O (oxyde nitreux), N3 – (azoture), C2H2 (acétylène), les protons (2H + ) et catalysent l'hydrolyse de l'ATP.

iii. La mesure directe de la fixation de l'azote est effectuée par spectroscopie de masse. Cependant, pour les études comparatives, la réduction de l'acétylène peut être mesurée assez facilement par la méthode de chromatographie en phase gazeuse.

Les électrons sont transférés de la ferrédoxine ou de la flavodoxine réduite ou d'autres agents réducteurs efficaces au composant Fe-protéine qui est réduit. À partir de la protéine Fe réduite, les électrons sont transmis au composant protéine MoFe qui à son tour est réduit et s'accompagne d'une hydrolyse de l'ATP en ADP et en phosphate inorganique (Pi). Deux molécules de Mg++ et 2 molécules d'ATP sont nécessaires par électron transféré au cours de ce processus.

On pense que la liaison de 2 ATP à une protéine Fe réduite et l'hydrolyse subséquente de 2 ATP en 2 ADP + 2 Pi provoquent un changement de conformation de la protéine Fe qui facilite les réactions d'oxydoréduction (réduction-oxydation). De la protéine MoFe réduite, les électrons sont finalement transférés à l'azote moléculaire (N2) et 8 protons, de sorte que deux molécules d'ammoniac et une molécule d'hydrogène sont produites (voir l'équation et la Fig. 9.4)

iv. À première vue, on pourrait s'attendre à ce que six électrons et six protons seraient nécessaires pour la réduction d'un N2 molécule à deux molécules d'ammoniac. Mais, la réduction de N2 est obligatoirement liée à la réduction de deux protons pour former un H2 molécule aussi. On pense que cela est nécessaire pour la liaison de l'azote au site actif.

v. Les électrons pour la régénération des donneurs d'électrons réduits (ferredoxine, flavodoxine, etc.) sont fournis par le métabolisme cellulaire, par exemple l'oxydation du pyruvate.

Une quantité substantielle d'énergie est perdue par les micro-organismes dans la formation de H2 mol­ecule pendant la fixation de l'azote. Cependant, dans certains rhizobiums, on trouve une enzyme hydrogénase qui divise H2 aux électrons et aux protons (H2 → 2H + + 2e – ). Ces électrons peuvent ensuite être réutilisés dans la réduction de l'azote, augmentant ainsi l'efficacité de la fixation de l'azote.

Bien que les scientifiques aient essayé d'expliquer le mécanisme de la fixation biologique de l'azote, la voie précise du transfert d'électrons, de l'entrée du substrat et de la libération du produit et de la source de protons pendant la fixation biologique de l'azote n'a pas encore été complètement élucidée.

Formation de nodules racinaires chez les légumineuses :

Les rhizobiums se présentent sous la forme d'organismes libres dans le sol avant d'infecter leurs plantes hôtes respectives pour former des nodules racinaires. La symbiose entre rhizobium et plante hôte légumineuse n'est pas toujours obligatoire. Cependant, dans des conditions d'apport limité d'azote dans le sol, il y a un échange élaboré de signaux entre les deux symbiotes pour le développement d'une relation symbiotique.

vi. Il existe des gènes distincts spécifiques à l'hôte et des gènes spécifiques au rhizobium qui sont impliqués dans la formation de nodules. Les gènes de la plante hôte sont appelés gènes de noduline ou Nod, tandis que les gènes rhizobiens sont appelés gènes de nodulation ou de nod. Certains facteurs Nod produits par les rhizobiums agissent comme des signaux de symbiose.

Les rhizobiums migrent et s'accumulent dans le sol près des racines de la légumineuse en réponse à la sécrétion de certains produits chimiques tels que les flavonoïdes et les bétaines par les racines. Les poils absorbants des légumineuses produisent des protéines spécifiques de liaison au sucre appelées lectines. Ces lectines sont activées par des facteurs Nod pour faciliter la fixation des rhizobiums aux poils absorbants dont les pointes deviennent à leur tour incurvées (Fig. 9.5 A).

Les rhizobiums sécrètent maintenant des enzymes qui dégradent les parois cellulaires des poils absorbants au point de leur fixation pour pénétrer dans les poils absorbants. À partir des poils absorbants, les rhizobiums pénètrent dans les cellules des couches internes du cortex à travers des fils d'infection (extensions tubulaires de la membrane plasmique repliée produites par fusion de vésicules membranaires dérivées de Golgi).

Les rhizobiums continuent de se multiplier à l'intérieur du fil infectieux et sont libérés en grand nombre dans les cellules corticales, où ils provoquent la multiplication des cellules corticales et entraînent finalement la formation de nodules sur la surface supérieure des racines (Fig. 9.5 A & B). Après leur libération dans les cellules corticales, les rhizobiums cessent de se diviser et s'agrandissent.

Des études au microscope électronique ont montré que des groupes de rhizobiums sont entourés de membranes uniques qui proviennent de la membrane plasmique de la cellule hôte. Les groupes élargis et immobiles de bactéries à l'intérieur des membranes sont appelés bactéroïdes et la membrane qui les entoure comme membrane péribactérioïde.

L'espace entre les bactéroïdes et la membrane péribactéroïde est appelé espace péribactéroïde. Ces bactéroïdes sont aérobies et l'enzyme nitrogénase se trouve à l'intérieur d'eux. Les bactéroïdes n'ont pas de paroi ferme et sont osmotiquement labiles. Dans les cellules des nodules racinaires de Glycine max, des groupes de 4 à 6 bactéroïdes sont souvent enfermés à l'intérieur des membranes péribactéroïdes (Fig. 9.5 C)

Le nombre de chromosomes dans les cellules corticales infectées par les rhizobiums qui se développent plus tard en nodules est le double du nombre de chromosomes dans les autres cellules somatiques de la légumineuse (c'est-à-dire qu'elles sont tétraploïdes) et semble être une condition préalable à la formation de nodules. Outre les cellules infectées qui sont tétraploïdes, certaines cellules diploïdes non infectées sont également présentes dans le nodule. Le nodule a son propre système vasculaire qui est connecté au système vasculaire de la racine pour faciliter le transfert de l'azote fixé, c'est-à-dire NH3 à l'hôte et les glucides et autres nutriments de l'hôte aux bactéroïdes.

Dans les nodules racinaires des légumineuses, on trouve un pigment rouge - une protéine hémique liant l'oxygène qui est très similaire à l'hémoglobine des globules rouges du sang. Ce pigment est appelé hémoglobine de jambe et se trouve dans le cytosol des cellules nodulaires infectées. L'hémoglobine des jambes donne une couleur rouge rosâtre aux nodules. La partie globine de ce pigment est synthétisée dans le génome de la plante hôte en réponse à l'infection bactérienne, tandis que sa partie hème est synthétisée par le génome bactérien.

Bien qu'une corrélation ait été trouvée entre la concentration d'hémoglobine et le taux de fixation de l'azote, ce pigment ne joue pas un rôle direct dans la fixation de l'azote. Il (i) protège la nitrogénase à l'intérieur des bactéroïdes des effets néfastes de l'oxygène et (ii) maintient un approvisionnement adéquat en oxygène des bactéroïdes, de sorte que par la respiration, les ATP continuent d'être générés, nécessaires à la fixation de l'azote.

Après sa formation à l'intérieur des bactéroïdes, l'ammoniac (ou NH4 + ) est libéré dans le cytosol des cellules nod­ule infectées où il est transformé en amides (principalement asparagine et glutamine) ou en uréides (principalement acide allantoïque, allantoïne et citrulline). Ces amides ou uréides sont ensuite transférés vers les pousses de la plante hôte via le xylème, où ils sont rapidement catabolisés en NH4 + pour l'entrée dans le courant principal de l'assimilation de l'ammonium.


Pour les étudiants et les enseignants

Pour les enseignants seulement

COMPRÉHENSION DURABLE
ENE-1
L'organisation très complexe des systèmes vivants nécessite un apport constant d'énergie et l'échange de macromolécules.

OBJECTIF D'APPRENTISSAGE
ENE-1.I
Décrire les processus photosynthétiques qui permettent aux organismes de capturer et de stocker de l'énergie.

ENE-1.J
Expliquez comment les cellules captent l'énergie de la lumière et la transfèrent aux molécules biologiques pour le stockage et l'utilisation.

CONNAISSANCES ESSENTIELLES
ENE-1.I.1
Les organismes capturent et stockent l'énergie pour l'utiliser dans les processus biologiques–

  1. La photosynthèse capte l'énergie du soleil et produit des sucres.
    1. La photosynthèse a d'abord évolué dans les organismes procaryotes.
    2. Des preuves scientifiques soutiennent l'affirmation selon laquelle la photosynthèse procaryote (cyanobactérienne) était responsable de la production d'une atmosphère oxygénée.
    3. Les voies photosynthétiques procaryotes étaient à la base de la photosynthèse eucaryote.

    ENE-1.I.2
    Les réactions photo-dépendantes de la photosynthèse chez les eucaryotes impliquent une série de voies de réaction coordonnées qui capturent l'énergie présente dans la lumière pour produire de l'ATP et du NADPH, qui alimentent la production de molécules organiques.

    ENE-1.J.1
    Au cours de la photosynthèse, les chlorophylles absorbent l'énergie de la lumière, augmentant les électrons à un niveau d'énergie plus élevé dans les photosystèmes I et II.

    ENE-1.J.2
    Les photosystèmes I et II sont noyés dans les membranes internes des chloroplastes et sont reliés par le transfert d'électrons de plus haute énergie à travers une chaîne de transport d'électrons (ETC).

    ENE-1.J.3
    Lorsque les électrons sont transférés entre les molécules dans une séquence de réactions lors de leur passage à travers l'ETC, un gradient électrochimique de protons (ions hydrogène) est établi à travers la membrane interne.

    ENE-1.J.4
    La formation du gradient de protons est liée à la synthèse d'ATP à partir d'ADP et de phosphate inorganique via l'ATP synthase.

    ENE-1.J.5
    L'énergie capturée dans les réactions lumineuses et transférée à l'ATP et au NADPH alimente la production de glucides à partir de dioxyde de carbone dans le cycle de Calvin, qui se produit dans le stroma du chloroplaste.

    DÉCLARATION D'EXCLUSION

    La mémorisation des étapes du cycle de Calvin, la structure des molécules et les noms des enzymes (à l'exception de l'ATP synthase) dépassent le cadre du cours et de l'examen AP.


    La chimie de la biologie : réactions chimiques : liaisons covalentes ioniques, covalentes et polaires

    La chimie de la biologie

    Les réactions chimiques sont importantes à tous les niveaux de la biologie. En termes simples, une réaction nécessite des réactifs et des produits. Les réactifs sont les atomes ou les molécules qui sont impliqués dans le changement, et les produits sont les atomes ou molécules modifiés qui en résultent. Dans la plupart des réactions biologiques, enzymes agir comme catalyseurs pour augmenter la vitesse d'une réaction. Une réaction chimique se produit lorsque des réactifs sont réunis pour créer un produit ayant des propriétés chimiques différentes de celles des réactifs d'origine. Cela implique toujours un changement d'énergie et un changement dans la configuration électronique autour des atomes d'origine. Lorsque les électrons redistribuent leurs orbitales pour inclure deux ou plusieurs noyaux atomiques, comme c'est le cas dans un covalent lier, ou donner ou accepter des électrons, comme c'est le cas dans un ionique liaison, une réaction chimique s'est produite. Deux types généraux de liaisons se forment au cours des réactions chimiques : ioniques et covalentes.

    Ionique des liaisons se forment lorsque les électrons les plus externes, ou de valence, d'un atome sont donnés ou reçus en association avec un deuxième atome. Parce que les électrons tournent maintenant autour de l'atome récepteur et non de leur atome d'origine, l'atome récepteur présente maintenant un déséquilibre entre le nombre de protons et d'électrons et devient un ion chargé négativement. L'atome donneur présente également un déséquilibre proton-électron et devient un ion chargé positivement car il a perdu un électron chargé négativement et le nombre de ses protons est resté le même. La molécule résultante a des propriétés différentes des atomes d'origine. Il est important de se rappeler qu'en raison de la distribution inégale des électrons autour des atomes en réaction, les composés ioniques résultants ont des charges partielles. Cette importance est développée plus en détail dans Structure et fonction cellulaires spécialisées, mais elle explique le fait que l'eau peut dissoudre toute substance partiellement chargée. Un exemple typique de liaison ionique est la jonction d'un atome de sodium, qui donne un électron, à un atome de chlore, qui accepte l'électron, pour former du chlorure de sodium, également connu sous le nom de sel de table.

    Covalent les liaisons se produisent lorsque deux atomes ou plus partagent leurs électrons. Les électrons ne sont pas donnés/acceptés à la place, ils incorporent leurs orbitales pour créer un nuage d'électrons autour de tous les atomes participants. Lorsque les électrons sont répartis uniformément autour de tous les noyaux réactifs, il n'y a pas de charge partielle sur la molécule résultante, comme c'est le cas lorsque le carbone se lie de manière covalente avec lui-même. Cependant, dans certains cas, les électrons ne sont pas partagés uniformément et des charges partielles se produisent, comme dans le cas des liaisons covalentes polaires.

    En réalité, de nombreuses liaisons sont en fait une hybridation ionique et covalente et présentent des caractéristiques des deux types. Atomes avec Covalent polaire les liaisons partagent leurs électrons (caractéristique covalente) de manière inégale (caractéristique ionique), donnant une légère charge positive (+) à une extrémité de la molécule et une légère charge négative (-) à l'autre extrémité. L'eau est une molécule covalente polaire parce que les électrons passent plus de temps autour de l'atome d'oxygène parce que l'atome d'oxygène a plus de protons agissant comme des aimants d'électrons. En raison de ce partage inégal des électrons, l'extrémité oxygène de la molécule a une légère charge négative et l'extrémité hydrogène a une charge positive partielle parce que les électrons passent plus de temps en orbite autour de l'atome d'oxygène. La molécule globale a une extrémité positive partielle et une extrémité négative partielle. En conséquence, les molécules d'eau ont tendance à s'aligner de sorte que l'extrémité positive d'une molécule s'aligne avec l'extrémité négative d'une autre molécule (les opposés s'attirent).

    Remarquez également dans le modèle ionique que les électrons sont éloignés de l'atome émetteur et acceptés par l'atome récepteur. Le modèle covalent montre que les électrons sont partagés également autour de tous les atomes, tandis que le modèle covalent polaire montre le partage inégal des électrons.

    Dans tous les cas, la force motrice de toute réaction chimique est un mouvement vers une plus grande stabilité des atomes. Pour augmenter la stabilité, les atomes ont tendance à réagir de sorte qu'ils diminuent leur énergie et augmentent leur entropie (aléatoire ou manque d'organisation). En termes chimiques, cela signifie qu'ils cherchent à avoir un nombre stable d'électrons dans leur orbitale la plus externe. Le nombre stable signifie que le niveau d'énergie le plus externe est soit complètement plein, soit complètement vide. Les chimistes appellent cela le v parce que souvent huit électrons de valence sont nécessaires pour atteindre la stabilité. Les atomes réagissent pour obtenir cette configuration électronique en donnant/en acceptant des électrons (ioniques) ou en les partageant (covalents). Les biomolécules sont considérées comme organiques car elles contiennent l'élément carbone et sont liées par covalence.


    Contenu

    Le noyau de PSII est constitué d'un hétérodimère pseudo-symétrique de deux protéines homologues D1 et D2. [2] Contrairement aux centres de réaction de tous les autres photosystèmes dans lesquels la charge positive assise sur le dimère de chlorophylle qui subit la séparation de charge photo-induite initiale est également partagée par les deux monomères, dans le PSII intact, la charge est principalement localisée sur un centre de chlorophylle (70 -80%). [3] De ce fait, le P680+ est très oxydant et peut participer à la décomposition de l'eau. [2]

    Le photosystème II (de cyanobactéries et de plantes vertes) est composé d'une vingtaine de sous-unités (selon l'organisme) ainsi que d'autres protéines accessoires captant la lumière. Chaque photosystème II contient au moins 99 cofacteurs : 35 chlorophylle a, 12 bêta-carotène, deux phéophytine, deux plastoquinone, deux hème, un bicarbonate, 20 lipides, le Mn
    4 CaO
    5 cluster (comprenant deux ions chlorure), un non hème Fe 2+
    et deux Ca 2+ putatifs
    ions par monomère. [4] Il existe plusieurs structures cristallines du photosystème II. [5] Les codes d'accession PDB pour cette protéine sont 3WU2, 3BZ1, 3BZ2 (3BZ1 et 3BZ2 sont des structures monomères du dimère du Photosystème II), [4] 2AXT, 1S5L, 1W5C, 1ILX, 1FE1, 1IZL.

    Le complexe dégageant de l'oxygène est le site de l'oxydation de l'eau. Il s'agit d'un amas métallo-oxo comprenant quatre ions manganèse (dans des états d'oxydation allant de +3 à +4) [6] et un ion calcium divalent. Lorsqu'il oxyde l'eau, produisant de l'oxygène gazeux et des protons, il délivre séquentiellement les quatre électrons de l'eau à une chaîne latérale de tyrosine (D1-Y161), puis à P680 lui-même. Il est composé de trois sous-unités protéiques, OEE1 (PsbO), OEE2 (PsbP) et OEE3 (PsbQ) un quatrième peptide PsbR est associé à proximité.

    Le premier modèle structurel du complexe évoluant de l'oxygène a été résolu en utilisant la cristallographie aux rayons X à partir de cristaux de protéines congelés avec une résolution de 3,8Å en 2001. [7] Au cours des années suivantes, la résolution du modèle a été progressivement augmentée jusqu'à 2,9Å. [8] [9] [10] Tandis que l'obtention de ces structures était en soi un grand exploit, elles n'ont pas montré le complexe évoluant de l'oxygène en détail. En 2011, l'OEC du PSII a été résolue à un niveau de 1,9Å révélant cinq atomes d'oxygène servant de ponts oxo reliant les cinq atomes métalliques et quatre molécules d'eau liées au cluster Mn4CaO5 plus de 1 300 molécules d'eau ont été trouvées dans chaque monomère du photosystème II, certains formant de vastes réseaux de liaisons hydrogène qui peuvent servir de canaux pour les protons, les molécules d'eau ou d'oxygène. [11] À ce stade, il est suggéré que les structures obtenues par cristallographie aux rayons X sont biaisées, car il est prouvé que les atomes de manganèse sont réduits par les rayons X de haute intensité utilisés, altérant la structure OEC observée. Cela a incité les chercheurs à apporter leurs cristaux dans différentes installations de rayons X, appelées lasers à électrons libres de rayons X, comme le SLAC aux États-Unis. En 2014, la structure observée en 2011 s'est confirmée. [12] Connaître la structure du Photosystème II n'a pas suffi à révéler son fonctionnement exact. Alors maintenant, la course a commencé pour résoudre la structure du Photosystème II à différentes étapes du cycle mécanistique (discuté ci-dessous). Actuellement, les structures de l'état S1 et de l'état S3 ont été publiées presque simultanément à partir de deux groupes différents, montrant l'ajout d'une molécule d'oxygène désignée O6 entre Mn1 et Mn4, [13] [14] suggérant que cela pourrait être le site sur l'oxygène complexe en évolution, où l'oxygène est produit.

    Photosynthetic water splitting (or oxygen evolution) is one of the most important reactions on the planet, since it is the source of nearly all the atmosphere's oxygen. Moreover, artificial photosynthetic water-splitting may contribute to the effective use of sunlight as an alternative energy-source.

    The mechanism of water oxidation is understood in substantial detail. [15] [16] [17] The oxidation of water to molecular oxygen requires extraction of four electrons and four protons from two molecules of water. The experimental evidence that oxygen is released through cyclic reaction of oxygen evolving complex (OEC) within one PSII was provided by Pierre Joliot et al. [18] They have shown that, if dark-adapted photosynthetic material (higher plants, algae, and cyanobacteria) is exposed to a series of single turnover flashes, oxygen evolution is detected with typical period-four damped oscillation with maxima on the third and the seventh flash and with minima on the first and the fifth flash (for review, see [19] ). Based on this experiment, Bessel Kok and co-workers [20] introduced a cycle of five flash-induced transitions of the so-called S-states, describing the four redox states of OEC: When four oxidizing equivalents have been stored (at the S4-state), OEC returns to its basic S0-state. In the absence of light, the OEC will "relax" to the S1 state the S1 state is often described as being "dark-stable". Le S1 state is largely considered to consist of manganese ions with oxidation states of Mn 3+ , Mn 3+ , Mn 4+ , Mn 4+ . [21] Finally, the intermediate S-states [22] were proposed by Jablonsky and Lazar as a regulatory mechanism and link between S-states and tyrosine Z.

    In 2012, Renger expressed the idea of internal changes of water molecules into typical oxides in different S-states during water splitting. [23]

    Inhibitors of PSII are used as herbicides. There are two main chemical families, the triazines derived from cyanuric chloride [24] of which atrazine and simazine are the most commonly used and the aryl ureas which include chlortoluron and diuron (DCMU). [25] [26]


    Additional Science Textbook Solutions

    Human Heredity: Principles and Issues (MindTap Course List)

    Biology: The Unity and Diversity of Life (MindTap Course List)

    Biology (MindTap Course List)

    Human Biology (MindTap Course List)

    Chemistry & Chemical Reactivity

    Nutrition Through The Life Cycle

    Cardiopulmonary Anatomy & Physiology

    General Chemistry - Standalone book (MindTap Course List)

    An Introduction to Physical Science

    Introductory Chemistry: A Foundation

    Introduction to General, Organic and Biochemistry

    Chemistry: An Atoms First Approach

    Nutrition: Concepts and Controversies - Standalone book (MindTap Course List)

    Horizons: Exploring the Universe (MindTap Course List)

    Chemistry for Engineering Students

    Understanding Nutrition (MindTap Course List)

    Fundamentals of Physical Geography

    Chemistry for Engineering Students

    Chemistry: Principles and Reactions

    Chemistry for Today: General, Organic, and Biochemistry

    Nutrition Through the Life Cycle (MindTap Course List)

    General, Organic, and Biological Chemistry

    Organic And Biological Chemistry

    Environmental Science (MindTap Course List)

    Physics for Scientists and Engineers

    Environmental Science (MindTap Course List)

    Biology: The Unity and Diversity of Life (MindTap Course List)

    Physics for Scientists and Engineers, Technology Update (No access codes included)


    Résumé de la section

    La matière est tout ce qui occupe l'espace et a une masse. Il est composé d'atomes de différents éléments. All of the 92 elements that occur naturally have unique qualities that allow them to combine in various ways to create compounds or molecules. Les atomes, qui se composent de protons, de neutrons et d'électrons, sont les plus petites unités d'un élément qui conservent toutes les propriétés de cet élément. Electrons can be donated or shared between atoms to create bonds, including ionic, covalent, and hydrogen bonds, as well as van der Waals interactions.

    Des exercices

    Glossaire

    anion: a negative ion formed by gaining electrons

    atomic number: the number of protons in an atom

    cation: a positive ion formed by losing electrons

    chemical bond: an interaction between two or more of the same or different elements that results in the formation of molecules

    covalent bond: a type of strong bond between two or more of the same or different elements forms when electrons are shared between elements

    electron: a negatively charged particle that resides outside of the nucleus in the electron orbital lacks functional mass and has a charge of –1

    electron transfer: the movement of electrons from one element to another

    element: one of 118 unique substances that cannot be broken down into smaller substances and retain the characteristic of that substance each element has a specified number of protons and unique properties

    hydrogen bond: a weak bond between partially positively charged hydrogen atoms and partially negatively charged elements or molecules

    ion: an atom or compound that does not contain equal numbers of protons and electrons, and therefore has a net charge

    ionic bond: a chemical bond that forms between ions of opposite charges

    isotope: one or more forms of an element that have different numbers of neutrons

    mass number: the number of protons plus neutrons in an atom

    matter: anything that has mass and occupies space

    neutron: a particle with no charge that resides in the nucleus of an atom has a mass of 1

    nonpolar covalent bond: a type of covalent bond that forms between atoms when electrons are shared equally between atoms, resulting in no regions with partial charges as in polar covalent bonds

    noyau: (chemistry) the dense center of an atom made up of protons and (except in the case of a hydrogen atom) neutrons

    octet rule: states that the outermost shell of an element with a low atomic number can hold eight electrons

    periodic table of elements: an organizational chart of elements, indicating the atomic number and mass number of each element also provides key information about the properties of elements

    polar covalent bond:a type of covalent bond in which electrons are pulled toward one atom and away from another, resulting in slightly positive and slightly negative charged regions of the molecule

    proton: a positively charged particle that resides in the nucleus of an atom has a mass of 1 and a charge of +1

    radioactive isotope: an isotope that spontaneously emits particles or energy to form a more stable element

    van der Waals interaction: a weak attraction or interaction between molecules caused by slightly positively charged or slightly negatively charged atoms